蛋白质二级结构
蛋白质二级结构（secondary structure of protein）是指多肽主链骨架原子沿一定的轴盘旋或折叠而形成的特定的构象，即肽链主链骨架原子的空间位置排布，不涉及氨基酸残基侧链。 蛋白质二级结构的主要形式包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、Ω环和无规卷曲。 由于蛋白质的分子量较大，因此，一个蛋白质分子的不同肽段可含有不同形式的二级结构。 维持二级结构的主要作用力为氢键。 [2] 一种蛋白质的二级结构并非单纯的α螺旋或β折叠结构,而是这些不同类型构象的组合,只是不同蛋白质各占多少不同而已。
蛋白质二级结构
α-螺旋
α-螺旋（α-helix）：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。
蛋白质二级结构
β-折叠
β－折叠(β－sheet)也是一种重复性的结构，大致可分为平行式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。可以把它们想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成，每条纸片可看成是一条肽链，称为β折叠股或β股(β－strand)，肽主链沿纸条形成锯齿状，处于最伸展的构象，氢键主要在股间而不是股内。α－碳原子位于折叠线上，由于其四面体性质，连续的酰氨平面排列成折叠形式。需要注意的是在折叠片上的侧链都垂直于折叠片的平面，并交替的从平面上下二侧伸出。平行折叠片比反平行折叠片更规则且一般是大结构，而反平行折叠片可以少到仅由两个β股组成。
蛋白质二级结构
β-转角
β-转角是一种常见的蛋白质二级结构，它通常出现在球状蛋白表面，因此含有极性和带电荷的氨基酸残基。已经发现的蛋白质的抗体识别、磷酸化、糖基化和羟基化位点经常出现在转角和紧靠转交。在β－转角中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H氢键键合形成一个紧密的环，使β－转角成为比较稳定的结构，多处在蛋白质分子的表面，在这里改变多肽链方向的阻力比较小。